蛋清源ACE抑制肽结构鉴定及其稳定性

吉林大学学报(工学版) ›› 2011, Vol. 41 ›› Issue (02): 579-0584.

蛋清源ACE抑制肽结构鉴定及其稳定性

刘静波,于志鹏,赵文竹,于一丁,刘博群,林松毅

吉林大学 |军需科技学院营养与功能食品研究室, |长春 130062

收稿日期:2010-03-06 发布日期:2011-03-01
通讯作者: 刘静波（1962-）,女,博士,教授.研究方向:营养与功能食品.E-mail:ljb168@sohu.com E-mail:ljb168@sohu.com
作者简介:刘静波（1962-）,女,博士,教授.研究方向:营养与功能食品.E-mail:ljb168@sohu.com
基金资助:
“863”国家高技术研究发展计划项目（2007AA10Z329）

Characterization and stability of ACE inhibitory peptides derived fromegg white protein

LIU Jing-bo,YU Zhi-peng,ZHAO Wen-zhu,YU Yi-ding, LIU Bo-qun,LIN Song-yi

College of Light Industry and Economics &|Management, Jilin University, Changchun 130062,China

Received:2010-03-06 Published:2011-03-01

摘要/Abstract

摘要：

利用碱性蛋白酶酶解蛋清制备活性肽，采用交联葡聚糖凝胶色谱初步纯化具有血管紧张素转化酶抑制活性的组分，高活性组分通过液相色谱四极杆线性离子阱串联质谱(LCQ TRAP)对纯化组分进行结构鉴定得到19个活性肽。分别对其中3个活性肽DHPFLF、 HAEIN和QIGLF进行化学合成及活性测定，其中QIGLF的ACE抑制活性较高，IC50为75.00 μM，对胃蛋白酶和胰蛋白酶具有较强的抗酶解能力。

关键词: 食品加工技术, 蛋清, 血管紧张素转化酶抑制肽, 结构鉴定, 稳定性

Abstract:

Bioactive peptides from egg white were prepared by enzymatic hydrolysis with alkaline proteinase. The fraction with AngiotensinConverting Enzyme (ACE) inhibition was purified by gel chromatography. Nineteen active peptides were identified by quadruple linearity ion trap tandem mass spectrometry. Three active peptides: DHPFLF, HAEIN and QIGLF were synthesized and the activities were measured. Results show that QIGLF has the highest activity with the IC50 value of 75.00 μM, and was resistant to digestion by protease of the gastrointestinal tract.

Key words: food processing technology, egg white, angiotensin converting enzyme(ACE) inhibitory peptide, characterization of structure, stability

中图分类号:

TS201.2

刘静波, 于志鹏, 赵文竹, 于一丁, 刘博群, 林松毅. 蛋清源ACE抑制肽结构鉴定及其稳定性[J]. 吉林大学学报(工学版), 2011, 41(02): 579-0584.

LIU Jing-Bo, XU Zhi-Peng, ZHAO Wen-Zhu, YU Yi-Ding, LIU Bo-Qun, LIN Song-Yi. Characterization and stability of ACE inhibitory peptides derived fromegg white protein[J]. 吉林大学学报(工学版), 2011, 41(02): 579-0584.

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