J4 ›› 2012, Vol. 38 ›› Issue (3): 551-554.
于维先1|王闻天2|刘歆婵*|张玉凤3
YU Wei-xian1,WANG Wen-tian2,LIU Xin-chan*,ZHANG Yu-feng3
摘要:
目的:探讨牙龈卟啉单胞菌(Pg)细胞分裂蛋白质FtsZ(PgFtsZ)的GTPase活性的热稳定性,阐明PgFtsZ的生物化学特性,为牙周病的治疗提供实验依据。方法:采用Malachite green assay法检测GTPase的活性,活性测定蛋白质为重组野生型PgFtsZ(WtPgFtsZ)和4种重组C末端缺失变异型PgFtsZ,即ZΔC01(C末端缺失73个氨基酸残基)、ZΔC02(C末端缺失128个氨基酸残基)、ZΔC03(C末端缺失177个氨基酸残基)和ZΔC04(C末端缺失233个氨基酸残基),各种PgFtsZ在未经处理时及煮沸加热处理5和10 min后检测GTPase的酶活力值。结果:重组ZΔC04 GTPase的活性在煮沸加热处理5和10 min时均比未加热处理时的酶活性增加(P<0.05),重组WtPgFtsZ、ZΔC01、ZΔC02和ZΔC03在煮沸加热处理5 min时GTPase的活性均较未煮沸加热处理时的活性增加(P<0.05),但进一步煮沸加热处理10 min时,其GTPase的活性与未加热处理时相似。结论:Pg FtsZ是一种耐热蛋白质,并且C末端缺失233个氨基酸残基的缺失变异型ZΔC04表现出更强的耐热性能。
中图分类号: